Análisis de interacciones moleculares

• Resonancia de Plasmón de Superficie (SPR) en tiempo real y sin marcaje.

• Puesta a punto del ensayo para cada par de moléculas en particular: elección de chip más conveniente, optimización de la inmovilización del ligando (densidad de ligando, pH, concentración). Elección del canal de referencia más conveniente, tampón y temperatura.
• Optimización de la estrategia a seguir para obtener los mejores resultados teniendo en cuenta la naturaleza de la muestra: ensayo cualitativo o cuantitativo.
• Evaluación de las velocidades de asociación y disociación (kon, koff), vida media del complejo y de las constantes al equilibrio (KA, KD) en diferentes modelos: proteína/DNA, proteína/proteína, proteína/péptido, carbohidrato/proteína, RNA/DNA.
• Elección de principios activos en investigación farmacológica.
• Análisis termodinámica.

• Determinación del dominio de unión entre una proteína y modificaciones de la misma respecto a su diana.
• Efecto de cofactores, iones y otras moléculas respecto a la cinética de unión.
• Detección de toxinas.
• Caracterización de la respuesta inmunológica.
• Estudio del efecto (en términos de cinética) de modificaciones introducidas a anticuerpos terapéuticos.

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TAULÉS MARIN (*)	MARTA	Edifici Clúster (PCB) C/ Baldiri Reixac, 10	934037200	marta@ccit.ub.edu

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